Трансляция, модель квантового уровня.

С позиций квантовой механики процесс трансляции очень прост. В этом случае, также как и в других, природа делает только то, что она может делать.

А она может при помощи частиц только генерировать и поглощать порции энергии в виде фотонов. Она не знает, что из этого может получиться, она ничего не думает и не считает.

После того как матричная (информационная) РНК так, или иначе освободилась от ДНК, на рибозе повисли азотистые основания. Освободившиеся связи оснований попадают под определенный поток фотонов или потоки фотонов. Возможно, в формировании этих фотонов участвует и такое образование как рибосома в качестве фермента, но основную нагрузку по формированию данного потока несет митохондрия или некая их совокупность. Под воздействием этих узкоспециализированных спектров фотонов освободившиеся связи оснований начинаются светиться своими собственными цветами, подобно цветным карандашам, освещенных обычным светом. При репликации эти же связи светились тоже, но они светились другим светом, ибо они висели на дезоксирибозе, который понимали свободные азотистые основания. В данном случае основания сидят на рибозе и поэтому их цвета другие и эти цвета понимают основания, сидящие на аминокислотах.  А это значит, что основания поглощают резонансные им фотоны и движутся к  мРНК, именно к требуемому триплету. В результате этих поглощений тРНК получает импульсы целенаправленного движения и, несмотря на все тепловые возмущения, молекулы сближаются и, в конце концов, смогут обязательно прореагировать.  Время, к какому триплету быстрее приблизится требуемая тРНК, носит случайный характер. Все зависит среды, окружающей данный кодон, и от интервала Минковского между этими явлениями. Примерно, в одно и то же время реакции могут происходить в различных местах на мРНК ибо все основания светятся одновременно. Возможно, эти процессы и создают впечатление о работе многих рибосом одновременно, то есть возникновение полирибосомы.

Естественно, когда все звенья триплета работают параллельно, тРНК движется к матрице максимально быстро. А что происходит, если два звена кодона и аминокислоты совпадают по своим резонансным свойствам, а третье не совпадает? Например, на матрице триплет УУЦ, а на аминокислоте ААЦ. Первые два звена будут работать на сближение, а третье будет в этом процессе пассивным. Если аминокислота с ААГ не успеет блокировать связи матрицы до приближения аминокислоты ААЦ, то последняя попытается связаться с матрицей. В большинстве случаев эта связь оказывается не устойчивой или не осуществляется вовсе, но иногда попытка может оказаться удачной и тогда вместо аминокислоты ААГ соответствующей кодону УУЦ будет синтезирована аминокислота ААЦ, то есть одному кодону может принадлежать несколько аминокислот или нескольким кодонам одна аминокислота. Такая не четкая кодировка аминокислот несколько смущала первооткрывателей структуры ДНК Уотсона и Крика, и они назвали это явление воблированием. Но, похоже, природу это качание не смущает. Она реагирует на это качание не большими изменениями в организме. Возможно, поэтому одни из нас высокие, а другие низкие, одни курносые, а у других нос с горбинкой, у одного череп, как яичная скорлупа, а у другого, как железо и т.п.

Так уж эволюционно случилось, что все тРНК ориентируются на мРНК одинаковым образом и поэтому все аминокислоты располагаются своими N-концами в одну сторону, а С-концами в противоположную сторону. В результате этого С-конец предыдущей аминокислоты и N-конец последующей аминокислоты образуют пептидную связь. Образованная пептидная связь ослабляет связи предыдущей аминокислоты с ее основаниями, а, возможно, и разрушает их до конца. А вообще-то моделей освобождения пептидной цепи от матрицы можно предложить много, а какая из них истина может показать только эксперимент.      

Что происходит с белковой молекулой после терминации? В статье “Внутриклеточная сортировка” белков сайта АКАДЕМИК говорится:

“Синтезируемые в цитоплазме на рибосомах белки должны попадать в разные компарменты клетки — ядро, митохондрии, эндоплазматический ретикулум (ЭПР), аппарат Гольджи, лизосомы и др., а некоторые белки должны попасть на наружную мембрану или во внеклеточную среду. Для попадания в определенный компартмент белок должен обладать специфической меткой. В большинстве случаев такой меткой является часть аминокислотной последовательности самого белка (лидерный пептид, или сигнальная последовательность белка). В некоторых случаях меткой служат посттрансляционно присоединенные к белку олигосахариды”.

Здесь верным является, то, что белки должны попадать в различные части клетки и организма в целом. Верно и то, что белок должен обладать специфической меткой. Но с содержанием метки согласится не возможно. На молекулярном уровне проанализировать аминокислотную последовательность не возможно. Все компарменты обязаны производить анализ всех генерируемых белков, и определять которые им подходят, а которые нет. Это прерогатива человека. А вот если тот или иной белок имеет резонансные элементы для фотонов, излучаемых составляющими компарментов, то становится понятным, почему и как движется белок к требуемому компарменту. Как только радикал аминокислоты или присоединенный к аминокислоте олигосахарид смогут поглощать фотоны, излучаемые каким-нибудь элементом аппарата Гольджи, так сразу же белок начнет процесс движения к этому элементу.

В молекулярной модели, чтобы устранить трудности передвижения белков к соответствующим компарментам, предлагается модель переноса рибосом на, так называемые, транслокационные комплексы, связанные с компарментами. Но тогда возникает вопрос – как из ядра большие и малые субъединицы или рибосомы попадают на  транслокационные комплексы? А потом к тому же на эти комплексы должны как-то попадать соответствующие мРНК. Слишком все это очеловечено.

Молекулярная теория смотрит только вперед и не оглядывается назад. После терминации прослеживается путь белка и никогда не возбуждается вопрос – а что случилось после трансляции с мРНК? А между тем, если верить в “МИР РНК”академика А. С. Спирина, то можно заключить, что РНК это довольно устойчивое образование. Стандартные клеточные процессы не должны слишком быстро разрушать молекулу до основания, разлагая ее на рибозу и на основания. По этой причине можно предположить, что  мРНК после трансляции осталась в клетке почти не разрушенной или разрушенной на какие-то фрагменты, которые частично могут синтезировать какие-то пептидные цепи. Тем более что  нигде не сказано, что в одной и той же клетке может синтезироваться только один соматический белок. Четвертичную структуру белка вполне можно получить в одной клетке. И вот в то время, когда в клетке синтезируется второй, скажем так плановый или законный, белок, под сигналами его синтеза могут частично синтезироваться и белки на предыдущих матрицах. Поскольку эти побочные белки не обладают правильной первичной структурой, то они не могут образовывать требуемые для морфологического строения организма высшие  структуры, и поэтому не могут встраиваться в морфологию организма. Но они могут своими радикалами организовывать более-менее системные связи, в результате которых образуются различные конгломераты фрагментов полипептидов и рибозонуклеотидных цепей, то есть рибонуклепротеиды в виде различных S-частиц. Естественно, что все частицы 5S рРНК, 5.8S, 18S и 28S рРНК, 23SрРНК, 45S, 70S, 80S и другие имеют различное строение, хотя бы, потому что в них разное количество элементов или их частей. Они различно упакованы и различна их устойчивость к катаболизму, то есть разложению. А поскольку геном почти всех организмов различается только количественно, то и S-частицы почти одинаковые во всех клетках по качеству и различаются только по количеству. 

Исходя из этого, логичней предположить, что S-частицы не только не являются строителями чего-либо и в частности белков, а, напротив, засоряют клетку, чем ведут ее к ее старению и гибели.